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蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此光光测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能光用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。当葡萄糖在体内被分解时，C3H4O3就会生成。52764-11-1

蛋白质结构预测和分子动力学：作为结构基因组研究的互补，蛋白质结构预测的目标是发展出有效的能够提供未知结构（未通过实验方法得到）蛋白质的可信的结构模型。目前较为成功的结构预测方法是同源建模；这一方法是利用序列相似的蛋白质（已知结构）的结构作为“模板”。而结构基因组的目标正是通过解析大量蛋白质的结构来为同源建模提供足够的模板以获得剩余的未解析的同源蛋白结构。从序列相似性较差的模板计算出精确的结构模型对于同源建模法还是一个挑战，问题在于序列比对准确性的影响，如果能够获得“完美”的比对结果，则能够获得精确的结构模型。许多结构预测方法已经被用于在蛋白质工程领域，在这些方法的帮助下，研究者们设计出一些新型的蛋白质折叠类型。更为复杂的结构计算是预测蛋白质分子之间的相互作用，需要应用分子对接法和蛋白-蛋白相互作用预测。72196-32-8丙氨酸作用：合成清酒的调味料用量0.01%~0.03%。

蛋白质一词源自希腊语πρώτειος（proteios），意为“主要”、“优先”或“站在前面”，可见早在命名之初，人们就明白这种物质的重要性。早在18世纪，蛋白质被AntoineFourcroy等人认为是一类独特的生物分子，其特征是该分子在加热或酸处理下具有凝结或絮凝的能力。荷兰化学家GerardusJohannesMulder首先描述了蛋白质，1838年瑞典化学家JönsJacobBerzelius初次对蛋白质进行了命名。Mulder鉴定了蛋白质降解的产物，例如亮氨酸，并且鉴定出它的分子量（几乎正确）为131道尔顿。

丙氨酸在人体产生和利用丙氨酸的能力受损的情况下，补充可以帮助恢复正常的平衡，更容易维持健康的血糖水平，并支持肝脏的功能丙氨酸补充剂可以帮助糖尿病患者维持健康的血糖水平。补充这种非必需的氨基酸可能对人体是必要的他们患有各种各样的健康问题。除了帮助糖尿病患者维持健康的血糖水平外，那些从饮食失调或某种肝病中恢复过来的人可能会发现摄入额外的丙氨酸是有帮助的，比如那些患有爱泼斯坦-巴尔综合症或慢性疲劳综合症的人，也可能发现额外的丙氨酸有助于减少持续的疲劳感。L-丙氨酸功能：对腌制品的效果。

蛋白质是被研究得较多的一类生物分子，对它们的研究包括“体内”(invivo)、“体外”(invitro)、和“在计算机中”(insilico)。体外研究多应用于纯化后的蛋白质，将它们置于可控制的环境中，以期获得它们的功能信息；例如，酶动力学相关的研究可以揭示酶催化反应的化学机制和与不同底物分子之间的相对亲和力。相反的，体内研究实验着重于蛋白质在细胞或者整个生物中的活性作用，从而可以了解蛋白质发挥功能的场所和相应的调节机制。在硅之中研究使用的计算方法来研究蛋白质。苯丙氨酸是人体必需氨基酸之一，苯丙氨酸普遍用于医药和阿斯巴甜的主要原料。20440-95-3

L-丙氨酸功能：在蛋黄酱中加入1-3%的L-丙氨酸，能防止氧化。52764-11-1

蛋白质还有一些被人熟知的理化性质：1、蛋白质的变性：蛋白质受到酸、碱、尿素、有机溶酶、重金属、热、紫外光及X-射线等物理或化学的破坏，引起蛋白质自然之分子结构的改变，并引起生理活性的消失。变性作用破坏了蛋白质的二级、三级、四级结构，一般不会影响其一级结构。变性蛋白质的特性：溶解度降低。生物活性消失。不能结晶。易受蛋白酶的水解。滴定曲线改变，因可滴定的官能基增加。-SH等基团的反应活性增加。2、蛋白质的盐析：和蛋白质的变性相对应，在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析，这是一种可逆的过程。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果较好。52764-11-1

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