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蛋白质是被研究得较多的一类生物分子，对它们的研究包括“体内”(invivo)、“体外”(invitro)、和“在计算机中”(insilico)。体外研究多应用于纯化后的蛋白质，将它们置于可控制的环境中，以期获得它们的功能信息；例如，酶动力学相关的研究可以揭示酶催化反应的化学机制和与不同底物分子之间的相对亲和力。相反的，体内研究实验着重于蛋白质在细胞或者整个生物中的活性作用，从而可以了解蛋白质发挥功能的场所和相应的调节机制。在硅之中研究使用的计算方法来研究蛋白质。随着电子显微镜的发展，蛋白质结构学发展迅猛，人们已经能够观察到蛋白质的近原子结构。1229037-03-9

早期的营养学家，例如德国CarlvonVoit认为，蛋白质是维持人体结构较重要的营养素，因为人们普遍认为“肉才能生肉”。KarlHeinrichRitthausen对谷氨酸的鉴定扩展了当时已知的蛋白质形式。ThomasBurrOsborne与拉斐特·孟德尔一起，在饲喂实验大鼠中应用李比希较小值定律，从而鉴定出了营养必需氨基酸。直到1926年，JamesB.Sumner证明脲酶实际上是一种蛋白质，人们才完全认识到蛋白质在生物中作为酶的中心作用[6]。1950年代，ArmorHotDogCo.提纯了1千克纯牛胰核糖核酸酶A，并不要钱提供给科学家，这个举动让核糖核酸酶A成为随后几十年生化研究的主要对象。105806-14-2丙氨酸对保持体内的葡萄糖水平和能量供应很重要。

蛋白质还有一些被人熟知的理化性质：1、蛋白质的变性：蛋白质受到酸、碱、尿素、有机溶酶、重金属、热、紫外光及X-射线等物理或化学的破坏，引起蛋白质自然之分子结构的改变，并引起生理活性的消失。变性作用破坏了蛋白质的二级、三级、四级结构，一般不会影响其一级结构。变性蛋白质的特性：溶解度降低。生物活性消失。不能结晶。易受蛋白酶的水解。滴定曲线改变，因可滴定的官能基增加。-SH等基团的反应活性增加。2、蛋白质的盐析：和蛋白质的变性相对应，在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析，这是一种可逆的过程。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果较好。

蛋白质纯化：为了进行体外(invitro)研究，必须先将目的蛋白质从其他细胞组分中分离提纯出来。这一过程通常从细胞裂解开始（对于分泌性蛋白质的提纯则不需要裂解细胞），通过破坏细胞膜将细胞内含物释放到溶液中，从而获得含有目的蛋白质的细胞裂解液。然后通过超速离心将细胞裂解液中膜脂和膜蛋白、细胞器、核酸以及含有可溶蛋白质的混合物分离出来。盐析法是一种较为常用的通过沉淀从裂解液中分离浓缩蛋白质的方法。基于目的蛋白质的化学性质（如分子量、带电情况和结合活性），可以利用不同的色谱法来进一步分离提纯蛋白质。纯化的程度可以用电泳（已知目的蛋白质的分子量）、光谱学（目的蛋白质具有独特的光谱学特征）或者酶活分析反应（目的蛋白质具有特定的酶活性）来衡量。另外，蛋白质可以使用电聚焦根据其电荷被分离。蛋白质是生命活动的主要承担者，没有蛋白质就没有生命。

蛋白质的细胞功能：蛋白质是细胞中的主要功能分子。除了特定类别的RNA，大多数的其他生物分子都需要蛋白质来调控。蛋白质也是细胞中含量较为丰富的分子之一；例如，蛋白质占大肠杆菌细胞干重的一半，而其他大分子如DNA和RNA则只分别占3%和20%[23]。在一个特定细胞或细胞类型中表达的所有蛋白被称为对应细胞的蛋白质组。蛋白质能够在细胞中发挥多种多样的功能，涵盖了细胞生命活动的各个方面：发挥催化作用的酶；参与生物体内的新陈代谢的调剂作用，如胰岛素；一些蛋白质具有运输代谢物质的作用，如离子泵和血红蛋白；发挥储存作用，如植物种子中的大量蛋白质，就是用来萌发时的储备；许多结构蛋白被用于细胞骨架等的形成，如肌球蛋白；还有免疫、细胞分化、细胞凋亡等过程中都有大量蛋白质参与。丙氨酸氨基转移酶在人体中参与蛋白质的新陈代谢。3718-88-5

在丙胺酸循环期间，细胞或组织内的多余氨基酸（蛋白质）都被转移到叫做C3H4O3盐。1229037-03-9

蛋白质是构成人体细胞的主要成分，占人体固体的45%，占人体整个体重的20%。人体蛋白质由22种氨基酸构成(13种费必需氨基酸，9种必需氨基酸)。人体除了尿液和胆汁之外，从头发到指甲，从高皮肤到骨骼，从血液到每一个细胞无不是蛋白质组成。我们所吃的食物当中一般都含有蛋白质，如鱼、肉、蛋、豆、豆制品、奶、奶制品等，人体每天都需要摄入蛋白质，大概的量是70克(1.2克x体重KG=摄入量)。蛋白质具有修复身体组织、提高身体免疫功能、抵抗疲劳、恢复记忆等作用。如果人体缺乏蛋白质的话，会导致我们患上各种各样的疾病的。1229037-03-9

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