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蛋白质的生物合成及加工修饰：原核细胞中每种mRNA分子常带有多个功能相关蛋白质的编码信息，以一种多顺反子的形式排列，在翻译过程中可同时合成几种蛋白质;而真核细胞中，每种mRNA一般只带有一种蛋白质编码信息，是单顺反子的形式。mRNA以它分子中的核苷酸排列顺序携带从DNA传递来的遗传信息，作为蛋白质生物合成的直接模板，决定蛋白质分子中的氨基酸排列顺序。不同的蛋白质有各自不同的mRNA，mRNA除含有编码区外，两端还有非编码区。非编码区对于mRNA 的模板活性是必需的，特别是5'端非编码区在蛋白质合成中被认为是与核糖体结合的部位。氨基酸的作用：a-酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪。203626-41-9

等电点：按侧链类别分组的20种蛋白氨基酸的滴定曲线当氨基酸可以按类别分组时滴定曲线的变化。除了酪氨酸之外，用滴定法来区分疏水性氨基酸是有问题的。在pH值介于两个pKa值之间时，两性离子占优势，但与少量的净负离子和净正离子在动态平衡中的共存。在两个pKa值之间的精确中点处，净负离子和净正离子的痕量正好平衡，因此所有形式的平均净电荷为零。这种酸碱度被称为等电点π，因此π=1/2(pKa1+ pKa2)。各个氨基酸的pKa值略有不同，因此等电点也不同。对于带有带电侧链的氨基酸，侧链的pKa是有影响的。4244-84-2非标准氨基酸：由通用遗传密码子直接编码的20种氨基酸称为标准氨基酸或标准氨基酸。

蛋白质的特性：大肠杆菌与密码子用法：—般来说，在重组蛋白表达宿主的选择中，对原核来源的蛋白质应当只选择大肠杆菌进行表达，而不是真核表达系统，因为通常真核生物的翻译后修饰能力和改善的折叠能力对原核的蛋白来说是不必要的，甚至是不想要的。对于真核的蛋白来说情况就不同了，因为有大量的实例表明，真核的蛋白能在大肠杆菌中进行成功地表达。当使用原核系统表达真核的蛋白时 ，一个非常重要的考虑是: 像所有生物一样，大肠杆菌对密码子的使用有偏性，其tRNA丰度反映了这一偏性。表达含有数个大肠杆菌稀有密码子的真核的蛋白时会受对应的 tRNA丰度的限制而效率不高。

蛋白质纯化：为了进行体外(in vitro)研究，必须先将目的蛋白质从其他细胞组分中分离提纯出来。这一过程通常从细胞裂解开始（对于分泌性蛋白质的提纯则不需要裂解细胞），通过破坏细胞膜将细胞内含物释放到溶液中，从而获得含有目的蛋白质的细胞裂解液。然后通过超速离心将细胞裂解液中膜脂和膜蛋白、细胞器、核酸以及含有可溶蛋白质的混合物分离出来。盐析法是一种较为常用的通过沉淀从裂解液中分离浓缩蛋白质的方法。基于目的蛋白质的化学性质（如分子量、带电情况和结合活性），可以利用不同的色谱法来进一步分离提纯蛋白质。纯化的程度可以用电泳（已知目的蛋白质的分子量）、光谱学（目的蛋白质具有独特的光谱学特征）或者酶活分析反应（目的蛋白质具有特定的酶活性）来衡量。另外，蛋白质可以使用电聚焦根据其电荷被分离。氨基酸(氨基酸食品)是蛋白质(蛋白质食品)的基本成分。

蛋白质生物合成过程：肽链延长阶段：①进位：与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核的蛋白体的受位。此步骤需GTP，Mg2+，和EF参与。②成肽：在转肽酶的催化下，将给位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到受位上的氨基酰tRNA上，与其α-氨基缩合形成肽键。给位上已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核的蛋白上脱落。③移位：核的蛋白体向mRNA的3'- 端滑动相当于一个密码的距离，同时使肽酰基tRNA从受体移到给位。此步骤需EF（EFG）、GTP和Mg2+参与。 此时，核的蛋白体的受位留空，与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入，重复以上循环过程，使多肽链不断延长。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。4181-20-8

蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子。203626-41-9

蛋白质的结构：蛋白质四级结构：由几个蛋白质分子（多肽链），通常称为蛋白质亚基所形成的结构，在功能上作为一个蛋白质复合体。 蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时，这些相关的三级或四级结构通常被定义为不同“构象”，而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如，酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中，所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化，主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。 203626-41-9

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