Recombinant Human MCP-1/CCL2

牛凝血酶（Bovine Thrombin），作为一种高特异性的丝氨酸蛋白水解酶，具有重要的生物学功能的科研应用。本文综述了牛凝血酶的分子特性、生物学作用及其在医学研究中的应用。引言凝血酶是血液凝固过程中的关键酶，负责将纤维蛋白原转化为纤维蛋白，从而促进血栓形成。牛凝血酶因其高比活度（>2000 IU/mg）和高纯度，在生物医学研究中用作工具酶。材料与方法产品来源与纯化：牛凝血酶从牛血浆中提取，并通过一系列生物技术手段进行纯化。活性测定：利用特定的底物或荧光共振能量转移（FRET）底物测定凝血酶活性。应用研究：通过体外实验和体内模型，研究牛凝血酶在血液学、分子生物学和药物开发中的应用。结果分子特性：牛凝血酶由两条肽链组成，分子量约为37 KD，具有高度的专一性和高效的催化能力。生物学作用：牛凝血酶能够催化纤维蛋白原水解释放A肽和B肽，形成纤维蛋白单体，参与血液凝固和伤口愈合。科研应用：牛凝血酶在重组蛋白的特异性断裂、基因工程产品开发、以及作为诊断学中的凝血化验工具等方面展现出重要价值。糖苷酶 F (PNGase F)是一种酰胺水解酶，经过和平空间站伊丽莎菌克隆，主要由脑膜炎脓杆菌等革兰氏阴性菌分泌。Recombinant Human MCP-1/CCL2

Endo H糖苷内切酶H：结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H（Endo H）是一种专门作用于糖链的内切酶，对研究蛋白质糖基化修饰具有重要意义。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制以及在糖生物学研究中的应用。引言蛋白质糖基化是一种普遍存在的翻译后修饰，对蛋白质的结构、稳定性和功能发挥着关键作用。Endo H是一种能够特异性识别并切割高甘露糖型N-连接糖链的内切酶，广泛应用于蛋白质糖基化分析。Endo H的结构特性Endo H由菌Helix pomatia分泌，其分子量约为130 kDa。该酶具有一个催化中心，能够识别并切割特定的糖苷键。Endo H的三维结构尚未完全解析，但其氨基酸序列和某些关键催化残基已被确定。催化机制Endo H通过水解N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）与N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）之间的β-1,4糖苷键，从而释放高甘露糖型N-连接糖链。该过程不涉及辅因子，表明Endo H催化机制可能依赖于其活性位点的氨基酸残基。Recombinant Human CD3E/CD3 epsilon monomer Protein,hFc TagrTEV是一种用来切除融合蛋白上亲和标签的常用工具酶，具有很强的位点特异性，严格识别七氨基酸序列。

胶原蛋白是哺乳动物体内含量多的功能性蛋白[1]。胶原蛋白由3条α链的多肽链亚基组成，α链自身构型为左手螺旋，三条α链又互相缠绕成右手螺旋结构，即胶原蛋白的“胶原域”[2]。胶原蛋白的一级结构分析结果显示，其肽链由(Gly-X-Y)n组成，其中X通常是脯氨酸，Y通常是羟脯氨酸[3]。按照胶原蛋白发现的先后顺序，可将其分为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型等28种胶原蛋白[4]，Ⅰ型胶原蛋白分子组成为[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)，主要分布于骨骼中[5]；Ⅱ型胶原蛋白由[α1(Ⅱ)]3组成，主要由软骨细胞产生，因其含有大量赖氨酸残基，因而糖基化率较高[6]；Ⅲ型胶原蛋白分子组成为[α1(Ⅲ)]3，因含半胱氨酸所以肽链间形成二硫键，因此其本身就可形成细纤维，Ⅲ型胶原蛋白血管中含量较高，主要存在于肺泡间质中且分布杂乱，因而形成复杂的网状结构，正是这种结构使得肺组织具有良好的柔韧性与弹性，并且可以为细胞提供充足养分，使得皮肤饱满透亮[7]。

Endo H糖苷内切酶H：结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H（Endo H）是一种专门切割N-连接糖链的内切酶，用于糖生物学和蛋白质工程领域。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制、以及其在研究和临床应用中的潜力。引言N-连接糖基化是一种在真核细胞中普遍存在的蛋白质修饰方式，涉及将糖链添加到蛋白质的天冬酰胺残基上。Endo H作为一种内切酶，能够特异性地识别并切割N-连接糖链中的β-N-乙酰葡糖胺苷键，从而在蛋白质工程和生物制药中发挥重要作用。Endo H的结构特性Endo H通常来源于流感嗜血杆菌（Hemophilus influenzae），其分子质量约为50 kDa。该酶由两个结构域组成：一个负责识别糖链的催化结构域和一个有助于酶稳定性的非催化结构域。催化机制Endo H的催化机制涉及对N-连接糖链的特异性识别和切割。酶的活性位点含有多个氨基酸残基，这些残基与糖链的特定结构相互作用，导致酶对底物的高特异性。Endo H催化的糖苷键断裂是一水解反应，需要水分子的参与。OSM与白血病抑制因子（LIF）密切相关，实际上，除了其在人类中的特定受体外，它实际上还使用了LIF受体。

抑肽酶（Aprotinin），又称为抑蛋白酶肽，是一种竞争性、可逆的丝氨酸蛋白酶抑制剂，可与丝氨酸蛋白酶形成稳定复合物并阻断酶的活性位点，这种结合是可逆的，大多数的抑肽酶-蛋白酶复合物在极端的pH<3.0的条件下解除结合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽释放酶和血纤维蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。从结构上来说，抑肽酶是一种来自牛肺的单体球状蛋白，由58个氨基酸组成并排列在具有三个交联二硫键的单个多肽链中。重组抑肽酶采用大肠杆菌表达，在GMP法规下生产，不含任何动物源成分，无动物源性的病毒污染，氨基酸序列与来源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有与动物源性抑肽酶相同的酶学性质，可替代动物源性抑肽酶用于各种生物技术过程中，如：重组蛋白生产中抑制丝氨酸蛋白酶的活性；细胞培养等。透明质酸酶，英文名称Hyaluronidase，一类能够降低体内透明质酸活性的酶的总称，结构上由4个相同亚基构成。Recombinant Mouse EphB3 Protein,His Tag

α-凝血酶（α-Thrombin）是一种高度特异性的丝氨酸蛋白酶，由凝血酶原经蛋白水解活化而来。Recombinant Human MCP-1/CCL2

产品描述纤维蛋白原（Fibrinogen，Fg），即凝血因子I，分子量约340kDa，由α、β、γ三对不同多肽链组成，多肽链间以二硫键相连。α链分子量63.5kDa，β链分子量56kDa，γ链分子量47kDa，纤维蛋白原约含4%碳水化合物。纤维蛋白原参与凝血的原理：在凝血酶作用下，α链与β链分别释放出A肽与B肽，生成纤维蛋白单体。在此过程中，由于释放了酸性多肽，负电性降低，单体易于聚合成纤维蛋白多聚体，但此时单体之间借氢键与疏水键相连，尚可溶于稀酸和尿素溶液中。进一步在Ca2+与活化的ⅩⅢ因子作用下，单体之间以共价键相连，则变成稳定的不溶性纤维蛋白凝块，完成凝血过程。来源于不同物种（如来源于牛、猫、狗、豚鼠、人、绵羊、小鼠和大鼠等）的纤维蛋白原具有相似的结构和性质。因此，一般来源于一种哺乳动物的纤维蛋白原可与其他来源的凝血酶交叉反应，相反地来自一种哺乳动物蛋白的凝血酶液也可注入多种动物，发生凝血反应。Recombinant Human MCP-1/CCL2